p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen

p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen (p38 MAPK) sind eine Klasse von Proteinen und gehören wie die JNK zur Familie der mitogenaktivierten Proteinkinasen (MAPK). Sie sind in Signalkaskaden (siehe eingehend unter MAP-Kinase-Weg) eingebunden, deren Auslöser externe Stimuli wie Cytokine, Hitzeschock, Strahlung und osmotischen Schock sind. Sie haben darüber Bedeutung für Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose.[1]

MAPK p38 α,β,γ,δ

Vorhandene Strukturdaten: 1CM8, 3GC8, 3L8S, 3COI

Masse/Länge Primärstruktur 360/364/367/365 Aminosäuren
Kofaktor Mg2+
Bezeichner
Gen-Name(n) MAPK14, MAPK11, MAPK12, MAPK13
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.11.24, Proteinkinasen
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat ATP + Protein
Produkte ADP + Phosphoprotein

Von der p38-MAP-Kinase sind beim Menschen vier paraloge Isoformen bekannt, die p38-α(MAPK14), -β(MAPK11), -γ(MAPK12 oder ERK6) und -δ(MAPK13 oder SAPK4).[2]

Einzelnachweise
  1. IPR008352 MAP kinase, p38. In: InterPro 28.0. EBI, abgerufen am 13. September 2010 (englisch).
  2. UniProt Q16359, UniProt Q15759, UniProt P53778, UniProt O15264
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.